Πρωτεΐνες κατά παραγγελία!

Για πρώτη φορά βιολόγοι λύνουν το παζλ και τις σχεδιάζουν στο εργαστήριο

Οι πρωτεΐνες έχουν περίπλοκες δομές που είναι δύσκολο να προβλεφθούν. Εδώ, η δομή της αιμοσφαιρίνης
Λονδίνο

Πριν από μια δεκαετία θα φάνταζε απίθανο. Σε έναν άθλο της βιολογίας που αναμένεται να φέρει στο μέλλον επανάσταση στην ιατρική, Αμερικανοί ερευνητές αναφέρουν ότι συνέθεσαν πρωτεΐνες με προβλέψιμη δομή.

Οι πρωτεΐνες, μόρια που υπάρχουν σε όλους τους ζωντανούς οργανισμούς και κατασκευάζονται με βάση τις οδηγίες που δίνουν τα γονίδια, είναι μακριές αλυσίδες μικρότερων μορίων που ονομάζονται αμινοξέα.

Μέσα στα κύτταρα, οι αλυσίδες αυτές «διπλώνονται» αυθόρμητα και σχηματίζουν ογκώδεις τρισδιάστατες δομές.

Δεδομένου ότι μια πρωτεΐνη μπορεί να αποτελείται από χιλιάδες αμινοξέα συνδεδεμένα στη σειρά, ανάμεσα στα οποία αναπτύσσονται ατομικές και μοριακές δυνάμεις, είναι ακόμα δύσκολο για τους επιστήμονες να προβλέπουν το τρισδιάστατο σχήμα μιας πρωτεΐνης απλά εξετάζοντας την αλληλουχία των αμινοξέων.

Βιολόγοι, φυσικοί και φαρμακοποιοί προσπαθούν εδώ και δεκαετίες να λύσουν το πρόβλημα και να σχεδιάσουν από το μηδέν πρωτεϊνικά φάρμακα, ωστόσο ακόμα και οι υπερυπολογιστές που χρησιμοποιούνται σε αυτές τις μελέτες τα βρίσκουν σκούρα στο να προβλέπουν την τρισδιάστατη δομή μιας αλληλουχίας αμινοξέων.

Πέντε οι εργαστηριακές πρωτεΐνες

Τώρα, ερευνητές του Πανεπιστημίου της Ουάσινγκτον στο Σιάτλ αναφέρουν στην επιθεώρηση «Νature» ότι προχώρησαν ένα μεγάλο βήμα μπροστά: σχεδίασαν και παρασκεύασαν πέντε πρωτεΐνες με συγκεκριμένο σχήμα. Όταν μάλιστα οι πρωτεΐνες αυτές εξετάστηκαν σε ανεξάρτητο εργαστήριο, τα αποτελέσματα έδειξαν ότι η δομή τους ήταν αυτή που είχαν προβλέψει οι δημιουργοί τους.

«Υπάρχει μόνο ένα προηγούμενο παράδειγμα πρωτεΐνης που σχεδιάστηκε από το μηδέν: ήταν η πρωτεΐνη Top7» που σχεδιάσαμε πριν από δέκα χρόνια» σχολιάζει στο δικτυακό τόπο του Nature ο Ντέιβιντ Μπέικερ, επικεφαλής της ερευνητικής ομάδας.

Η πρωτεΐνη Top7 ήταν εξειδικευμένη περίπτωση, τώρα όμως οι ερευνητές παρουσιάζουν μια προσέγγιση με πιο ευρείες εφαρμογές.

Οι συνεργάτες του Μπέικερ βασίστηκαν στο γεγονός ότι, καθώς διπλώνεται σε τρεις διαστάσεις, η αλυσίδα αμινοξέων σε κάθε πρωτεΐνη σχηματίζει αρχικά έλικες και άλλες «δευτεροταγείς» δομές, οι οποίες με τη σειρά τους ξαναδιπλώνονται και σχηματίζουν τις τελικές, «τριτοταγείς» δομές.

Όπως διαπιστώθηκε, το μήκος ορισμένων δευτεροταγών δομών, δηλαδή ο αριθμός αμινοξέων από τον οποίο αποτελούνται, επηρεάζει την κατεύθυνση προς την οποία διπλώνονται και δίνουν το τελικό σχήμα της πρωτεΐνης.

Η ερευνητική ομάδα υπέβαλε σε έλεγχο αυτή την προσέγγιση σχεδιάζοντας πρωτεΐνες που έπρεπε να ταιριάζουν με πέντε προκαθορισμένα σχήματα. Καθόρισαν λοιπόν τις αλληλουχίες αμινοξέων που υπολόγιζαν ότι θα έδιναν τα σχήματα αυτά και τις έστειλαν στο Rosetta@home, ένα ερευνητικό πρόγραμμα που καλεί εθελοντές να προσομοιώσουν το